home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00328 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.9 KB  |  59 lines

  1. *********************************************************
  2. * Sodium and potassium ATPases beta subunits signatures *
  3. *********************************************************
  4.  
  5. The sodium pump (Na+,K+ ATPase), located in the plasma membrane of  all animal
  6. cells [1],  is  an  heterotrimer  of  a  catalytic  subunit  (alpha  chain), a
  7. glycoprotein subunit  of  about  34  Kd  (beta  chain) and a small hydrophobic
  8. protein of  about  6 Kd.   The beta subunit seems [2] to regulate, through the
  9. assembly  of alpha/beta   heterodimers, the number of sodium pumps transported
  10. to the plasma membrane.
  11.  
  12. Structurally the beta subunit is composed of a charged  cytoplasmic  domain of
  13. about 35   residues,  followed  by  a  transmembrane    region,  and  a  large
  14. extracellular  domain that contains three disulfide  bonds  and  glycosylation
  15. sites. This structure is schematically represented in the figure below.
  16.  
  17.                                 +----+ +--+       +-----------+
  18.                                 |    | |  |       |           |
  19.         xxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxxxxCxCxxCxxxxxxxCxxxxxxxxxxxCxxxx
  20.            ****                      ****
  21.         <-Cyt-><TM><------------Extracellular--------------------->
  22.  
  23. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  24. '*': position of the patterns.
  25.  
  26. Two isoforms of the beta subunit (beta-1 and beta-2) are currently known; they
  27. share about 50% sequence identity.
  28.  
  29. Gastric (K+,  H+)  ATPase (proton pump) responsible for acid production in the
  30. stomach consist  of  two subunits [3]; the beta chain is highly similar to the
  31. sodium pump beta subunits.
  32.  
  33. We developed two signature patterns for beta subunits. The first is located in
  34. the cytoplasmic domain, while the second is found in the extracellular  domain
  35. and contains two of the cysteines involved in disulfide bonds.
  36.  
  37. -Consensus pattern: [FYW]-x(2)-[FYW]-x-[FYW]-[DN]-x(6)-[LIVM]-G-R-T-x(3)-W
  38. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  40.  
  41. -Consensus pattern: [RK]-x(2)-C-[RKQ]-x(5)-L-x(2)-C-[SA]-G
  42.                     [The two C's are involved in disulfide bonds]
  43. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  44.  for the beta subunit of the  sodium pump  of  brine shrimp  whose sequence is
  45.  highly divergent in that region.
  46. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  47.  
  48. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  49.  
  50. [ 1] Horisberger J.D., Lemas V., Krahenbul J.P., Rossier B.C.
  51.      Annu. Rev. Physiol. 53:565584(1991).
  52. [ 2] McDonough A.A., Gerring K., Farley R.A.
  53.      FASEB J. 4:1598-1605(1990).
  54. [ 3] Toh B.-H., Gleeson P.A., Simpson R.J., Moritz R.L., Callaghan J.M.,
  55.      Goldkorn I., Jones C.M., Martinelli T.M., Mu F.-T., Humphris D.C.,
  56.      Pettitt J.M., Mori Y., Masuda T., Sobieszczuk P., Weinstock J.,
  57.      Mantamadiotis T., Baldwin G.S.
  58.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87:6418-6422(1990).
  59.